Die Eigenschaften von Eiweißen
von 
Jessica Müller Versandhandel
14.01.2009 - 11:23 Uhr - Sonstiges
(prcenter.de) Die Eiweiße werden unterteilt in Globuline, Albumine, Prolamine und ferner in Kollagene, Keratine und Elastine. Hierbei sind nur die Albumine, welche in Ei, Milch und Mehl vorkommen, in Wasser löslich. Globuline, welche in Milch und Ei vorkommen, lösen sich im Salzwasser.
Alle anderen Eiweiße lösen sich nicht mehr echt, sondern nur noch kolloidal. Dadurch haben sie die Fähigkeit, Wasser zu binden. So können die beiden Mehlbestandteile Gliadin und Glutenin etwa das Doppelte ihres Eigengewichts an Wasser aufnehmen. Gleichzeitig entsteht mit dieser Bindung der Kleber. Das ist eine gallertige, klebrige Masse mit hoher Viskosität. Diese hochviskose Kolloidlösung macht eine Teigbildung möglich.
Eiweißschnee entsteht durch die Viskosität der im Hühnereiklar vorhandenen Mucin-Eiweiße.
Gelatine wird in heißem Wasser flüssig und befindet sich dann im Sol-Zustand. Nach dem Erkalten verändert sich die kolloidale Lösungsform in den Gel-Zustand. Sie wird wieder fest und es entsteht eine zusammenhängende Gallerte. Dieser Zustand ist, durch Erwärmen und wieder Abkühlen der Gelatine, beliebig oft umkehrbar. Bei den meisten Eiweißen tritt durch Hitze eine Veränderung der Zustandsform ein, die unveränderlich bzw. nicht rückgängig zu machen ist. Das Eiweiß gerinnt und wird dabei denaturiert. Es geht in eine festere Form über, verliert dabei seine Löslichkeit und oft auch seine Quellfähigkeit.
Die Gerinnung wird vor allem durch Hitze ausgelöst, kann aber auch aber auch durch Säure und z.T. durch Enzyme, wie z.B. durch Lab, welches Milcheiweiß ausflockt, erreicht werden. Eine Gerinnung durch Säure findet z.B. in der Milch (ab einer bestimmten Konzentration von Milchsäure-Bakterien flockt das Kasein in der Milch) statt. So entsteht Dickmilch. Beim Erhitzen wird ein Teil der gebundenen Flüssigkeit wieder ausgeschieden. Durch Hitze gerinnt das Kasein stärker und verliert dabei z.T. seine Quellfähigkeit.
Durch Säuren kann auch Klebereiweiß verfestigt werden und dabei an Quellvermögen zunehmen. Deshalb findet es Verwendung bei der Säuerung von Roggenteigen.
Die Eiweißstoffe des Hühnereies gerinnen beim Kochen, werden dann aber erst voll quellfähig, durch den Gehalt an Schleimstoffen.
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